Аэробный гликолиз идет

Аэробный гликолиз идет

Гликолиз (от греч. glycys – сладкий и lysis – растворение, распад) – это последовательность ферментативных реакций, приводящих к превращению глюкозы в пируват с одновременным образованием АТФ.

При аэробных условиях пируват проникает в митохондрии, где полностью окисляется до СО2 и Н2О. Если содержание кислорода недостаточно, как это может иметь место в активно сокращающейся мышце, пируват превращается в лактат.

Итак, гликолиз – не только главный путь утилизации глюкозы в клетках, но и уникальный путь, поскольку он может использовать кислород, если

последний доступен (аэробные условия), но может протекать и в отсутствие кислорода (анаэробные условия).

Анаэробный гликолиз – сложный ферментативный процесс распада глюкозы, протекающий в тканях человека и животных без потребления кислорода. Конечным продуктом гликолиза является молочная кислота. В процессе гликолиза образуется АТФ. Суммарное уравнение гликолиза можно представить следующим образом:

В анаэробных условиях гликолиз – единственный процесс в животном организме, поставляющий энергию. Именно благодаря гликолизу организм человека и животных определенный период может осуществлять ряд физиологических функций в условиях недостаточности кислорода. В тех случаях, когда гликолиз протекает в присутствии кислорода, говорят об аэробном гликолизе .

Последовательность реакций анаэробного гликолиза, так же как и их промежуточные продукты, хорошо изучена. Процесс гликолиза катализируется одиннадцатью ферментами, большинство из которых выделено в гомогенном, клисталлическом или высокоочищенном виде и свойства которых достаточно известны. Заметим, что гликолиз протекает в гиало-плазме (цитозоле) клетки.

Первой ферментативной реакцией гликолиза является фосфорилирование, т.е. перенос остатка ортофосфата на глюкозу за счет АТФ. Реакция катализируется ферментом гексокиназой:

Образование глюкозо-6-фосфата в гексокиназной реакции сопровождается освобождением значительного количества свободной энергии системы и может считаться практически необратимым процессом.

Наиболее важным свойством гексокиназы является ее ингибирование глюкозо-6-фосфатом, т.е. последний служит одновременно и продуктом реакции, и аллостерическим ингибитором.

Фермент гексокиназа способен катализировать фосфорилирование не только D-глюкозы, но и других гексоз, в частности D-фруктозы, D-маннозы и т.д. В печени, кроме гексокиназы, существует фермент глюкокиназа, который катализирует фосфорилирование только D-глюкозы. В мышечной ткани этот фермент отсутствует (подробнее см. главу 16).

Второй реакцией гликолиза является превращение глюкозо-6-фос-фата под действием фермента глюкозо-6-фосфатизомеразы во фруктозо-6-фосфат:

Эта реакция протекает легко в обоих направлениях, и для нее не требуется каких-либо кофакторов.

Третья реакция катализируется ферментом фосфофруктокиназой; образовавшийся фруктозо-6-фосфат вновь фосфорилируется за счет второй молекулы АТФ:

Данная реакция аналогично гексокиназной практически необратима, протекает в присутствии ионов магния и является наиболее медленно текущей реакцией гликолиза. Фактически эта реакция определяет скорость гликолиза в целом.

Фосфофруктокиназа относится к числу аллостерических ферментов. Она ингибируется АТФ и стимулируется АМФ . При значительных величинах отношения АТФ/АМФ активность фосфофруктокиназы угнетается и гликолиз замедляется. Напротив, при снижении этого коэффициента интенсивность гликолиза повышается. Так, в неработающей мышце активность фосфофруктокиназы низкая, а концентрация АТФ относительно высокая. Во время работы мышцы происходит интенсивное потребление АТФ и активность фосфофруктокиназы повышается, что приводит к усилению процесса гликолиза.

Четвертую реакцию гликолиза катализирует фермент альдолаза. Под влиянием этого фермента фруктозо-1,6-бисфосфат расщепляется на две фосфотриозы:

Эта реакция обратима. В зависимости от температуры равновесие устанавливается на различном уровне. При повышении температуры реакция сдвигается в сторону большего образования триозофосфатов (дигидро-ксиацетонфосфата и глицеральдегид-3-фосфата).

Пятая реакция – это реакция изомеризации триозофосфатов. Катализируется ферментом триозофосфатизомеразой:

Равновесие данной изомеразной реакции сдвинуто в сторону дигид-роксиацетонфосфата: 95% дигидроксиацетонфосфата и около 5% глице-ральдегид-3-фосфата. В последующие реакции гликолиза может непосредственно включаться только один из двух образующихся триозофосфатов, а именно глицеральдегид-3-фосфат. Вследствие этого по мере потребления в ходе дальнейших превращений альдегидной формы фосфотриозы ди-гидроксиацетонфосфат превращается в глицеральдегид-3-фосфат.

Образованием глицеральдегид-3-фосфата как бы завершается первая стадия гликолиза. Вторая стадия – наиболее сложная и важная. Она включает окислительно-восстановительную реакцию (реакция гликолитической оксидоредукции), сопряженную с субстратным фосфорилированием, в процессе которого образуется АТФ.

В результате шестой реакции глицеральдегид-3-фосфат в присутствии фермента глицеральдегидфосфатдегидрогеназы, кофермента НАД и неорганического фосфата подвергается своеобразному окислению с образованием 1,3-бисфосфоглицериновой кислоты и восстановленной формы НАД (НАДН). Эта реакция блокируется йод- или бромацетатом, протекает в несколько этапов:

1,3-Бисфосфоглицерат представляет собой высокоэнергетическое соединение (макроэргическая связь условно обозначена знаком «тильда»

). Механизм действия глицеральдегидфосфатдегидрогеназы сводится к следующему: в присутствии неорганического фосфата НАД + выступает как акцептор водорода, отщепляющегося от глицеральдегид-3-фосфата. В процессе образования НАДН глицеральдегид-3-фосфат связывается с молекулой фермента за счет SH-групп последнего. Образовавшаяся связь богата энергией, но она непрочная и расщепляется под влиянием неорганического фосфата, при этом образуется 1,3-бисфосфоглицериновая кислота.

Седьмая реакция катализируется фосфоглицераткиназой, при этом происходит передача богатого энергией фосфатного остатка (фосфатной группы в положении 1) на АДФ с образованием АТФ и 3-фосфогли-цериновой кислоты (3-фосфоглицерат):

Таким образом, благодаря действию двух ферментов (глицеральде-гидфосфатдегидрогеназы и фосфоглицераткиназы) энергия, высвобождающаяся при окислении альдегидной группы глицеральдегид-3-фосфата до карбоксильной группы, запасается в форме энергии АТФ. В отличие от окислительного фосфорилирования образование АТФ из высокоэнергетических соединений называется субстратным фосфорилированием.

Восьмая реакция сопровождается внутримолекулярным переносом оставшейся фосфатной группы, и 3-фосфоглицериновая кислота превращается в 2-фосфоглицериновую кислоту (2-фосфоглицерат).

Реакция легкообратима, протекает в присутствии ионов Mg 2+ . Кофактором фермента является также 2,3-бисфосфоглицериновая кислота аналогично тому, как в фосфоглюкомутазной реакции роль кофактора выполняет глюкозо-1,6-бисфосфат:

Девятая реакция катализируется ферментом енолазой, при этом 2-фосфоглицериновая кислота в результате отщепления молекулы воды переходит в фосфоенолпировиноградную кислоту (фосфоенолпируват), а фосфатная связь в положении 2 становится высокоэргической:

Читайте также:  Замедление старения человека

Енолаза активируется двухвалентными катионами Mg 2+ или Мn 2+ и ингибируется фторидом.

Десятая реакция характеризуется разрывом высокоэргической связи и переносом фосфатного остатка от фосфоенолпирувата на АДФ (субстратное фосфорилирование). Катализируется ферментом пируваткиназой:

Для действия пируваткиназы необходимы ионы Mg 2+ , а также одновалентные катионы щелочных металлов (К + или др.). Внутри клетки реакция является практически необратимой.

В результате одиннадцатой реакции происходит восстановление пировиноградной кислоты и образуется молочная кислота. Реакция протекает при участии фермента лактатдегидрогеназы и кофермента НАДН, образовавшегося в шестой реакции:

Последовательность протекающих при гликолизе реакций представлена на рис. 10.3.

Рис. 10.3. Последовательность реакций гликолиза.

1 — гексокиназа; 2 — фосфоглюкоизоме-раза; 3 — фосфофруктокиназа; 4 — альдо-лаза; 5 — триозофосфатизомераза; 6 — гли-церальдегидфосфатдегидрогеназа; 7 -фосфоглицераткиназа; 8 — фосфоглицеромутаза; 9 — енолаза; 10 — пируватки-наза; 11 — лактатдегидрогеназа.

Реакция восстановления пирувата завершает внутренний окислительно-восстановительный цикл гликолиза. НАД + при этом играет роль промежуточного переносчика водорода от глицеральдегид-3-фосфата (6-я реакция) на пировиноградную кислоту (11-я реакция), при этом сам он регенерируется и вновь может участвовать в циклическом процессе, получившем название гликолитический оксидоредукции.

Биологическое значение процесса гликолиза заключается прежде всего в образовании богатых энергией фосфорных соединений. На первых стадиях гликолиза затрачиваются 2 молекулы АТФ (гексокиназная и фосфофрук-токиназная реакции). На последующих образуются 4 молекулы АТФ (фосфоглицераткиназная и пируваткиназная реакции). Таким образом, энергетическая эффективность гликолиза в анаэробных условиях составляет 2 молекулы АТФ на одну молекулу глюкозы.

Как отмечалось, основной реакцией, лимитирующей скорость гликолиза, является фосфофруктокиназная. Вторая реакция, лимитирующая скорость и регулирующая гликолиз – гексокиназная реакция. Кроме того, контроль гликолиза осуществляется также ЛДГ и ее изоферментами.

В тканях с аэробным метаболизмом (ткани сердца, почек и др.) преобладают изоферменты ЛДГ1 и ЛДГ2 (см. главу 4). Эти изоферменты инги-бируются даже небольшими концентрациями пирувата, что препятствует образованию молочной кислоты и способствует более полному окислению пирувата (точнее, ацетил-КоА) в цикле трикарбоновых кислот.

В тканях человека, в значительной степени использующих энергию гликолиза (например, скелетные мышцы), главными изоферментами являются ЛДГ5 и ЛДГ4. Активность ЛДГ5 максимальна при тех концентрациях пирувата, которые ингибируют ЛДГ1. Преобладание изоферментов ЛДГ4 и ЛДГ5 обусловливает интенсивный анаэробный гликолиз с быстрым превращением пирувата в молочную кислоту.

Как отмечалось, процесс анаэробного распада гликогена получил название гликогенолиза. Вовлечение D-глюкозных единиц гликогена в процесс гликолиза происходит при участии 2 ферментов – фосфорилазы а и фосфо-глюкомутазы. Образовавшийся в результате фосфоглюкомутазной реакции глюкозо-6-фосфат может включаться в процесс гликолиза. После образования глюкозо-6-фосфата дальнейшие пути гликолиза и гликогенолиза полностью совпадают:

В процессе гликогенолиза в виде макроэргических соединений накапливаются не две, а три молекулы АТФ (АТФ не тратится на образование глюкозо-6-фосфата). Кажется, что энергетическая эффективность глико-генолиза выглядит несколько более высокой по сравнению с процессом гликолиза, но эта эффективность реализуется только при наличии активной фосфорилазы а. Следует иметь в виду, что в процессе активации фосфо-рилазы b расходуется АТФ (см. рис. 10.2).

Аэробный и анаэробный гликолиз

Аэробный и анаэробный гликолиз являются популярными в настоящее время. Они имеют основополагающее значение для объяснения того, как организм разрушает пищу и превращает ее в энергию. Можно также услышать эти термины, упомянутые фитнес-баффами; аэробные и анаэробные упражнения важны для улучшения здоровья и благополучия. В научном выражении гликолиз включает в себя десять стадий, в течение которых моносахариды, такие как галактоза, фруктоза и глюкоза, превращаются в промежуточные вещества для подготовки к аэробному или анаэробному гликолизу.

Первый тип гликолиза, который был обнаружен, называется дорогой Эмбден-Мейерхоф-Парнас, или путь ЭМП, и считается наиболее распространенным путем, используемым организмами. Существуют также альтернативные пути, такие как путь Entner-Doudoroff. В условиях неспециалиста различные организмы используют аэробный и анаэробный гликолиз для преобразования пищи в энергию. Существуют два основных различия между этими двумя типами процессов.

Гликолиз через аэробный гликолиз происходит, когда атомы кислорода и водорода соединяются вместе для разрушения глюкозы и облегчают обмен энергией. С другой стороны, анаэробный гликолиз возникает, когда глюкоза разрушается без присутствия кислорода. Анаэробный гликолиз используется мышцами, когда кислород истощается во время тренировки, и полученная молочная кислота затем удаляется из мышечных клеток и направляется в печень, которая превращает ее обратно в глюкозу. Первое различие между аэробным и анаэробным гликолизом связано с наличием или отсутствием кислорода. Если присутствует кислород, то процесс называется аэробным; в противном случае, без кислорода, процесс становится анаэробным.

Второе различие связано с побочными продуктами каждого процесса. Аэробный гликолиз содержит углекислый газ и воду в качестве побочных продуктов, тогда как анаэробный гликолиз изгоняет побочные продукты, такие как этиловый спирт, в растениях и молочную кислоту у животных; поэтому анаэробный гликолиз иногда называют образованием молочной кислоты. Человеческое тело может разлагать глюкозу тремя способами во время тренировки. Первый — через аэробный гликолиз, второй — через систему фосфокреатина, а третий — через анаэробный гликолиз.

Аэробный гликолиз сначала используют при любой активности, при этом система фосфокреатина помогает во время деятельности, продолжающейся не более тридцати секунд. Анаэробный гликолиз начинается во время активности, которая длится долгое время — это помогает мышцам тела сжигать энергию. Однако анаэробные упражнения не должны использоваться часто, поскольку это может привести к накоплению молочной кислоты в организме, избыток которой приводит к судорогам в теле. Аэробные упражнения по-прежнему являются основным способом обучения тела адаптации к любому стрессу; он укрепляет дыхательную систему организма, уменьшает артериальное давление и эффективно сжигает жир. С другой стороны, анаэробные упражнения помогают наращивать мышечную массу и позволяют организму сжигать увеличенное количество калорий, даже находясь в состоянии покоя. Для достижения наилучших результатов, как аэробные, так и анаэробные упражнения должны быть включены в фитнес-схемы, чтобы поддерживать работоспособность организма.

Читайте также:  Изменение пластины ногтей на руках

Гликолиз – процесс распада одной молекулы глюкозы с выделением энергии, достаточной для "зарядки" двух молекул АТФ, протекает в саркоплазме под воздействием 10 специальных ферментов.

Гликолиз может протекать без потребления кислорода (такие процессы называются анаэробными) и с потреблением кислорода (аэробный гликолиз) способен быстро восстанавливать запасы АТФ в мышце.

При занятиях бодибилдингом и высокоинтенсивных упражнениях происходит анаэробный гликолиз, с образованием молочной кислоты.

Во время динамических нагрузок, таких как бег, плавание и т.п., происходит аэробный гликолиз.

Аэробный гликолиз происходит в митохондриях под воздействием специальных ферментов и требует затрат кислорода, а соответственно и времени на его доставку. Окисление происходит в несколько этапов, сначала идет гликолиз, но образовавшиеся в ходе промежуточного этапа этой реакции две молекулы пирувата не преобразуются в молекулы молочной кислоты, а проникают в митохондрии, где окисляются в цикле Кребса до углекислого газа СО2 и воды Н2О и дают энергию для производства еще 38 молекул АТФ. Суммарное уравнение реакции окисления глюкозы выглядит так:

Распад глюкозы по аэробному пути (аэробный гликолиз) дает энергию для восстановления 38 молекул АТФ. Аэробное окисление в 19 раз эффективнее анаэробного гликолиза.

Подробное описание в статье: Энергообеспечение мышечной деятельности

Анаэробный гликолиз глюкозы в эритроцитах, 2,3-БФГ и эффект Бора

Эритроциты транспортируют большое количество кислорода, которым снабжают все органы человека. По иронии судьбы сами они не могут использовать этот кислород. Источником энергии для эритроцитов служит глюкоза, при окислении которой в ходе анаэробного гликолиза в эритроцитах образуется АТФ (рис. 18.1). Аэробное окисление глюкозы в эритроцитах невозможно, так как в них отсутствуют митохондрии и вместе с ними все ферменты цикла Кребса. Кроме того, в них отсутствуют также ферменты, необходимые для окисления жирных кислот и использования кетоновых тел.

Функция эритроцитов — транспорт кислорода ко всем органам и тканям организма. Гемоглобин эритроцитов прочно связывается с кислородом, образуя оксигемоглобин. Однако в периферических тканях эритроциты должны отдав этот кислород другим клеткам. Это осуществляется благодаря явлению, известному под названием эффекта Бора. Эффект Бора создается благодаря двум факторам: протонам и 2,3-бисфосфоглицерату (рис. 18.2).

  • Протоны вытесняют кислород из оксигемоглобина

Работающим мышцам необходим АТФ, и поэтому в них интенсивно функционирует цикл Кребса. В цикле Кребса образуется диоксид углерода, который проникает в эритроциты и реагирует с водой, образуя угольную кислоту (эту реакцию катализирует карбоангидраза). Угольная кислота самопроизвольно диссоциирует, образуя бикарбонат и протон. что приводит к местному возрастанию концентрации протонов (Н+), т.е. понижению pH. Протоны высвобождают кислород из гемоглобина, и кислород диффундирует из эритроцитов в периферические ткани. Здесь он связывается с миоглобином и переносит кислород в дыхательную цепь, где он используется для синтеза АТФ путем окислительного фосфорилирования.

  • Высвобождение кислорода в периферических тканях: 2,3-бисфосфоглицерат (2,3-БФГ) стабилизирует структуру дезоксигемоглобина. Помимо протонов, в создании эффекта Бора принимает участие 2,3-бисфосфоглиисрат (2.3-БФГ) (рис. 18.2). В медицинской литературе распространено и другое название этого вещества — 2,3-дифосфоглицерат (2,3-ДФГ). 2.3-БФГ образуется в анаэробных условиях в эритроцитах. Процесс образования 2,3-БФГ происходит в дополнительной реакции гликолиза, получившей название

2,3-БФГ-шунта (шунт Рапопорта-Люберинга) (рис. 18.2). В периферических тканях молекула 2,3-БФГ связывается с дезоксигемоглобином и стабилизирует его структуру, не позволяя ему захватывать кислород от соседней молекулы оксигемоглобина.

  • Связывание гемоглобина с кислородом в легких. Эритроциты переносят дезоксигемоглобин и связанный с ним СО2 в легкие. Поскольку в легких имеет место высокое парциальное давление кислорода, он вытесняет С02 из гемоглобина, и С02 выходит из легких при выдохе. Кислород связывается с гемоглобином, образуя оксигемоглобин, 2,3-БФГ вытесняется, и эритроциты переносят к периферическим тканям следующую порцию кислорода.

2.3- БФГ в норме и при патологии

Эмбриональный гемоглобин имеет низкое сродство к 2,3-БФГ

Гемоглобин — тетрамер. состоящий из двух альфа-цепей и двух бета-цепей. Фетальный гемоглобин имеет иное строение: он состоит из двух а-цепей и двух у-цепей. По сравнению с нормальным гемоглобином взрослого человека, фетальный гемоглобин имеет более низкое сродство к 2,3-БФГ. Это значит, что сродство к кислороду у фетального гемоглобина выше, чем у гемоглобина материнского организма. Благодаря этому происходит транспорт кислорода от материнского организма к азолу.

2.3- БФГ и высотная адаптация

Предположим, что некий житель низин решил провести отпуск в горах. В первые дни отпуска даже незначительные физические нагрузки вызовут у него усталость и одышку. Но за несколько дней произойдет адаптация к высокогорью — в эритроцитах повысится концентрация 2,3-БФГ. Благодаря этому ткани станут получать кислород в достаточном количестве. несмотря на то что его концентрация в разреженном горном воздухе невысока. Повышение концентрации 2,3-БФГ — ответная реакция организма на недостаток кислорода

У курящих лиц концентрация 2,3-БФГ в эритроцитах выше, чем у некурящих. Так организм компенсирует сниженное вследствие постоянного воздействия угарного газа обеспечение тканей кислородом. Компенсаторное повышение уровня 2.3- БФГ также часто наблюдается у больных хроническими анемиями, обструктивной болезнью легких, при врожденных пороках сердца и муковисцидозе.

Энзимопатии гликолитического пути в эритроцитах

В редких случаях из-за врожденной недостаточности гликолитических ферментов в эритроцитах развивается наследственная несфероцитарная гемолитическая анемия. Это заболевание может быть весьма тяжелым, поскольку в эритроцитах гликолиз — единственный путь синтеза и АТФ и 2.3-БФГ.

Читайте также:  Как делается вакуум видео

Нарушения гликолитического ферментативного аппарата могут по-разному сказываться на метаболизме 2.3-БФГ (рис. 18.2). Если нарушение расположено проксимально по отношению к 2.3-БФГ-шунту (например, при недостаточности гексокиназы, фосфоглюкоизомеразы или альдолазы А), уровень 2,3-БФГ будет снижен, так как будет снижена интенсивность синтеза его предшественников. Если же нарушение расположено после 2.3-БФГ-шунта (например, недостаточность пируваткиназы). концентрация 2.3-БФГ в эритроцитах будет повышена.

Кроме того, у ряда больных была обнаружена недостаточность бифункционального фермента шунта — БФГ-мутазы/2,3-БФГ-фосфагазы. У таких больных концентрация 2.3- БФГ была низкой.

Номенклатура альдолаз

Чтобы учащийся не путал разные термины, необходимо разобраться в номенклатуре альдолаз. Альдолаза (полное название — фруктозо-1,6-бисфосфат-атьдолаза) по официальной номенклатуре называется D-глицеральдегид-З-фосфатлиазой (КФ 4.1.2.13). Она выполняет три функции:

  • катализирует реакцию конденсации дигидрокснацетон-фосфата и глицеральдегид-З-фосфата. Продукт этой реакции — фруктозо-1,6-бисфосфат;
  • катализирует расщепление фруктозо-1,6-бисфосфата на лигилроксиацетонфосфат и минеральдегид-3-фосфат;
  • катализирует расщепление других, структурно близких фосфатов сахаров. Так. альдолаза катализирует расщепление фруктозо-1-фосфата на дигидроксиацетонфосфат и глицеральдегид (примечание: раньше фермент, выполняющий эту функцию, называли кетозо-1-фосфат-альдолазой. КФ 4.1.2.7).

У животных обнаружены три формы альдолазы.

Альдолаза А. Содержится в эритроцитах и мышцах. При наследственной гемолитической анемии в крови содержится дефектная форма альдолазы А.

Альдолаза В. Недостаточность альдолазы В приводит к наследственной непереносимости фруктозы. Альдолаза В присутствует в печени, почках и тонком кишечнике.

Альдолаза С. Содержится в головном мозге.

Взаимосвязь гликолиза и аэробных реакций

Два способа оценки аэробных возможностей организма (прямая оценка показателя максимального устойчивого состояния по лактату и косвенная оценка аэробно-анаэробного перехода) основаны на классической теории активации гликолиза, предложенной А. Хиллом. В основу этой теории легла гипотеза о том, что активация гликолиза в мышечном волокне запускается при снижении аэробного ресинтеза АТФ. Основной причиной снижения аэробного ресинтеза АТФ должно быть неадекватное снабжение клетки кислородом, т.е. фактически снижение внутриклеточного парциального давления кислорода до критического уровня (0,1—0,5 мм рт. ст.), ниже которого нормальное функционирование митохондрий невозможно. Прямо проверить данное предположение оказалось методически достаточно сложно.

Относительно недавно появились исследования, в которых in situ было измерено внутримышечное парциальное давление кислорода, связанного с миоглобином, во время максимального теста с возрастающей нагрузкой в т. gracilis у собаки методом криомикроспектроскопии. Среднее парциальное давление кислорода, связанного с миоглобином, при работе на уровне МПК значительно выше критического и составляет 5,5 мм рт. ст., при этом не удается обнаружить связь между ПК мышцей или средним парциальным давлением кислорода в волокне и концентрацией лактата в мышце или суммарным выходом лактата из мышцы.

Сходные результаты получены при измерении внутримышечного парциального давления кислорода во время максимального теста с повышающейся нагрузкой (50-100% от пикового ПК) у тренированных велосипедистов в условиях in vivo при разгибании ноги в коленном суставе. Исследователи получили достаточно неожиданный результат. Оказалось, что парциальное давление кислорода в миоглобине не изменяется на протяжении всего теста с возрастающей нагрузкой (50—100% от пикового ПК) вплоть до отказа от работы. Среднее парциальное давление кислорода, связанного с миоглобином, составляет 3,1 мм рт. ст. Любопытно, при работе в гипоксических условиях (F,02—0,12) парциальное давление кислорода, связанного с миоглобином, оказывается достоверно ниже, чем в нормоксии и составляет 2,1 мм рт. ст. Оно также не изменяется во всем диапазоне нагрузок (50

100% от пикового ПК). При этом потребление кислорода тканями рабочей ноги, измеренное с помощью прямого метода (по Фику), линейно растет вплоть до отказа от работы, как в гипоксических, так и в нормоксических условиях.

Таким образом, даже при гипоксии во время максимальной нагрузки парциальное давление кислорода в миоглобине не падает ниже критического уровня. Однако при этом наблюдается увеличение скорости суммарного выхода лактата из рабочей мышцы, измеренное с помощью прямого метода. Причем работа в условиях гипоксии приводила к значительно более интенсивному выходу лактата (относительно нормированной мощности работы), чем работа в нормоксических условиях. На основании этих данных можно сделать вывод о том, что парциальное напряжение кислорода в активной мышечной клетке не является ключевым фактором, активирующим гликолиз. В то же время опыты с гипоксией дают основание полагать, что парциальное давление кислорода в цитоплазме может модулировать активность гликолиза. Увеличение суммарного выхода лактата из мышцы, как в условиях нормоксии, так и в условиях гипоксии, регулируется, главным образом, активацией симпато-адреналовой системы. Это подтверждается сходной динамикой концентрации адреналина в артериальной крови и суммарного выхода лактата из рабочей мышцы. Влияние симпато-адреналовой системы на гликолиз подтверждается и рядом других работ, в которых исследовали изменения концентрации катехоламинов во время нагрузки, а также опытами с применением бета-блокаторов.

Среди других возможных кандидатов на роль активаторов гликолиза выделяют: АДФ, АМФ, неорганический фосфат, отношение креатин/фосфокреатин и цитоплазматический окислительно-востановительный потенциал (НАДН+/НАД+).

Суммируя результаты описанных исследований, можно сказать, что парциальное давление кислорода в цитоплазме мышечной клетки не опускается до критичного уровня даже при работе максимальной аэробной мощности. Это означает, что активность гликолиза в мышечном волокне во время работы не зависит от скорости аэробного ресинтеза АТФ или, по крайней мере, зависит не только от нее.

Ссылка на основную публикацию
Аштанга йога комплекс упражнений
Учение Аштанга-виньяса-йога корнями уходит вглубь тысячелетий, но все же является современным направлением, основал которое в 20 веке известный индийский практик...
Арахисовая паста соленая рецепт
Кто из нас, пересматривая в детстве американские фильмы, не завидовал их героям, которые каждый свой завтрак начинали со щедрого намазывания...
Арахисовое масло жидкое
Описание арахисового масла Арахисовое масло – ценный диетический растительный продукт, конкурирующий по своей энергетической и пищевой ценности с сыром и...
Аэробика для детей видео уроки
Аэробика для детей 7-12 лет Правильные привычки нужно закладывать в детей с самого детства. Приучив ребенка к фитнесу, вы тем...
Adblock detector