Гормональная функция белков

Гормональная функция белков

Каталитическая или ферментативная. Все химические превращения в живом организме протекают при участии катализаторов. Биологические ката­лизаторы (ферменты) по химической природе белки, следовательно, катализи­руют в организме химические превращения, из которых складывается обмен веществ.

Транспортная функция. Белки транспортируют или переносят биологичес­ки значимые соединения в организме. В одних случаях транспортируемое соединение сорбируется белковой молекулой. Это защищает от разрушения и обеспечивает перенос с током крови (например, транспорт альбумином некото­рых гормонов, витаминов, лекарственных соединений). Этот вид транспорта называют пассивным. В других случаях пассивный транспорт сочетается с депонированием (запасанием) тех или иных соединений (например, трансфер-рин плазмы крови не только переносит железо, но и запасает (накапливает) его при избытке). С помощью мембранных белков переносятся соединения из зон с низкой концентрацией в зону с высокой. Это сопряжено с заметным потреб­лением энергии и называется активным транспортом (например, транспорт ионов натрия из цитоплазмы и калия в цитоплазму).

Механохимическая функция — способность некоторых белков изменять конформацию, уменьшать длинник молекулы, т.е. укорачивать или сокращать молекулы. Такие белки называют сократительными (некоторые мышечные белки). Название вытекает из того, что сократительные белки выполняют механическую работу за счет энергии химических связей.

Структурная (пластическая) функция выполняется белками — элементами клеточных мембран (эти белки могут обнаруживать каталитическую или транспортную активность), но главным образом фибриллярными белками. Последние в составе соединительных тканей обеспечивают их прочность и эластичность’ кератин шерсти и волос, коллагены сухожилий, кожи, хрящей, стенок сосудов и связывающих тканей.

Гормональная функция (функция управления) реализуется гормонами пептидной или белковой природы. Они, влияя на продукцию или активность белков-ферментов, изменяют скорость катализируемых ими химических реак­ций, т.е. в конечном счете управляют обменными процессами.

Защитная функция белков реализуется антителами, интерферонами и фибриногеном.

Антитела — соединения белковой природы, синтез которых индуцируется в процессе иммунного ответа — реакции организма на проникновение во внутреннюю среду посторонних белков или других антигенных компонентов (например, высокомолекулярных углеводов). Антитела, соединяясь с антиге­ном, образуют нерастворимый комплекс, делая антиген безопасным для орга­низма.

Интерфероны — гликопротеины, синтезирующиеся клеткой после проник­новения в нее вируса. В отличие от антител интерфероны взаимодействуют не с антигеном, а вызывают образование внутриклеточных ферментов Они блокируют синтез вирусных белков, препятствуя копированию вирусной информации. Это приостанавливает размножение вируса.

Фибриноген — растворимый белок плазмы, который на последней стадии процесса свертывания крови трансформируется в фибрин — нерастворимый белок. Фибрин образует каркас тромба, ограничивающего кровопотерю

Плазмин — белок плазмы крови, катализирующий расщепление фибрина. Это обеспечивает восстановление проходимости сосуда, закупоренного фибриновым сгустком.

Энергетическая функция белков обеспечивается за счет части аминокислот, высвобождающихся при расщеплении белка в тканях В процессе окислитель­но-восстановительного распада аминокислоты высвобождают энергию и синте­зируют энергоноситель — АТФ. На долю белка приходится около 18% энерго­потребления у человека.

Молекула белка — линейный полимер, или сополимер, структурная единица которого — соединенные пептидными связями аминокислоты — характеризуется сложной пространственной организацией, включа­ющей три или четыре уровня Набор аминокислот и их последователь­ность лежат в основе многообразия и уникальности белковых молекул, в основе их физико-химических свойств. Они же определяют и множес­твенность функций, свойственных белкам в живом организме.

Систематизировать белки по структурно-функциональным параметрам невозмож­но, так как первичные структуры известны лишь для части из них.

По составу белки можно разделить на простые и сложные, первые содержат в молекуле только аминокислоты, вторые — еще и другие структуры (добавоч­ные или простетические группы).

Простые белки по растворимости и пространственному строению разделя­ют на глобулярные и фибриллярные.

Глобулярные белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсо­ид вращения), растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах. Хорошая растворимость объясняется локализацией на поверхности глобулы заряженных аминокислотных остатков, окруженных гидратной оболочкой, что обеспечивает хороший контакт с растворителем. К этой группе относятся все ферменты и большинство других биологически активных белков, исключая структурные.

Среди глобулярных белков можно выделить’

1) альбумины — растворимы в воде в широком интервале рН (от 4 до 8,5), осаждаются 70-100%-ным раствором сульфата аммония;

2) полифункциональные глобулины с большей молекулярной массой, труд­нее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;

3) гистоны — низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;

4) протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85%), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки — составная часть нуклеопротеинов;

5) проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кисло­ты (30-45%) и пролина (до 15%), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90%—яом этаноле;

6) глутелины содержат около 45% глутаминовой кислоты, как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.

Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически не растворимы в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в молекулах расположены параллельно одна другой. Участвуют в образовании, структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины, эластины).

Читайте также:  Декстрин кукурузный что это такое

Сложные белки (протеиды) содержат наряду с протеиногенными аминокис­лотами органический или неорганический компонент иной природы — простетическую группу. Она связана с полипептидной цепью ковалентно, гетеропо-лярно или координационно. Важнейшие представители: гликопротеины (нейтральные сахара, аминосахара, кислые производные моносахаридов), липопротеины (триацилглицериды, фосфолипиды и холестерол), металлопротеины (ион металла, связанный ионной или координационной связью), фосфопротеины (остатки фосфорной кислоты, свя­занные через остаток серина или треонина), нуклеопротеины (нуклеиновые кислоты), хромопротеины (окрашенный компонент — пигмент или хромоген).

Из множества сложных белков мы рассмотрим только нуклеопротеиды и важнейший хромопротеид — гемоглобин.

Нуклеопротеиды — соединения, молекула которых состоит из простого белка и нуклеиновой кислоты: дезоксирибонуклеиновой (ДНК) или рибонуклеиновой (РНК).

ДНК — неразветвленный полимер, образованный из связанных между собой нуклеотидов, содержащих дезоксирибозу. Нуклеотид включает одно из четы­рех азотистых оснований (аденин (А), тимин (Т), гуанин (Г) или цитозин (Ц), остаток рибозы и фосфорной кислоты (Р). Нуклеотиды в полимере соединены между собой через остаток фосфорной кислоты, образующей эфирную связь с С-3 в остатке рибозы предшествующего нуклеотида .

Для ДНК всех видов клеток характерно равенство между количеством остатков аденина и тимина (А = Т), гуанина и цитозина (Г = Ц) — правил Чаргаффа, т.е. число пуриновых оснований равно числу пиримидиновыз Отношение А + Т к Г + Ц варьирует у разных видов в широких пределах -от 0,35 до 2,70.

Относительно друг друга цепи расположены так, что пуриновому основанию в одной из них соответствует пиримидиновое основание в другой. Эти основания комплементарны друг к другу, т.е. пространственно взаимодополняют одна другую.

В молекуле основания связаны водородными мостиками’ двумя между А и Т и тремя — между Ц и Г .

ДНК ядра животных клеток представляет собой не одну молекулу, а состоит из многих, распределенных по разным (у человека по 46) хромосомам. Как уже сказано, по первичной структуре, т.е. набору нуклеотидов, во всех клетках организма ДНК совершенно одинакова, в том числе и в специализированных клетках, но отличается по характеру белкового компонента.

РНК в отличие от ДНК, которая находится преимущественно в ядре, содержится в основном в цитоплазме, главным образом в рибосомах (это определяет их название), в небольшом количестве — в ядрах, главным образом

Сходна по первичной структуре с ДНК, отличаясь следующим:

1) вместо дезоксирибозы содержит рибозу;

2) вместо тимина — урацил (тимин присутствует в очень малых количествах).

Как и ДНК, РНК — это полимерная цепь, построенная по аналогичному Принципу, не обладает строгой упорядоченностью вторичной структуры (спи-рализованные участки менее протяженны, чем в ДНК, местами образует петли, на протяжении которых азотистые основания связаны водородными мостиками по принципу комп-лементарности в пределах одной цепи (рис.13).

В отличие от ДНК рибонуклеиновые кислоты разнообразны. Наиболее тяжелые происходят из рибосом — рибосомные РНК. Внутри растворимой клеточной фракции содержится растворимая РНК или транспортная (фун­кциональное название). Третья разновидность — информационные РНК.

Рибосомные РНК (р-РНК) связаны с белками рибосомы, представленными десятками разновидностей в пределах одной и той же рибосомы.

Гемоглобин (НЬ) — важ­нейший хромопротеид, обла­дающий уникальной функцией

— перенос кислорода и угле­кислоты.

Белковый компонент НЬ — глобин, небелковый — гем. Структура НЬ неодинакова у разных видов и может иметь варианты у одного вида или одной особи. Отличия касают­ся белковой части — последо­вательности аминокислот. Структура гема идентична у всех позвоночных.

Молекула глобина содержит четыре полипептидные цепи, которые удерживаются вмес­те нековалентными связями. Гемоглобин А — основной ге­моглобин взрослого человека— состоит из двух видов поли-пептидных цепей — а и р. О разновидностям гемогло­бина, связанных с вариантами структуры глобина, мы будем говорить ниже.

Последовательности амино­кислот в НЬА (вообще в гемог­лобине 20 видов животных) расшифрованы полностью

Гем — молекула, построенная из четырех гетероциклов, содержащих азот — пиррольных колец.

Остатки пиррола соединены в молекуле гема по а-углеродным атомам метиновыми мостиками (-СН=), [3-углеродные атомы замещены в пиррольных кольцах метильными группами (4), винильными <2) и остатками пропионовой кислоты (2).

С атомами азота пиррольных колец в геме связан ион двувалентного железа. Кроме того, железо взаимодействует с атомом азота в остатках гистидина (Гис 87 а-субъединицы, Гис 92 [3-субъединицы). С белковой час­тью молекулы гем связан еще и электростатическим взаимодействием через пропиониловые остатки. Со стороны белка в этих связях участвуют остатки основных аминокислот (лизин, аргинин).

1. По строению соединений, получающихся при расщеплении углеродной цепи аминокислоты в организме, различают:

а) глюкопластичные (глюкогенные) — при недостаточном поступлении углеводов или нарушении их превращения они через щавелевоуксусную и фосфоэнолпировиноградную кислоты превращаются в глюкозу (глюкогенез) или гликоген. К этой группе относятся глицин, аланин, серии, трвопин, валин, аспарагииовая и глутами новая кислота, аргинин, гистидин и метионин;

Читайте также:  Динамометр кистевой нормативы

б) кетопластичные (кетогенные) — ускоряют образование кетоновых тел — лейцин, изолейцин, тирозин и фенилаланин (три последние могут быть и глюкогенными)

2. В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме или обязательно должны поступать в составе пищи, различают:

К незаменимым относятся гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин В детском возрасте незаменимы также аргинин и гистидин (взрослый организм не требует их поступления с пищей).

По структуре различают семь классов аминокислот:

Ряд непротеиногенных аминокислот входит в состав некоторых биологичес­ки активных соединений — о них расскажем позже

8.Денатурация белка — следствие разрыва слабых связей, ведущего к разруше­нию вторичной и третичной структур. Молекула денатурированного белка неупорядоченна — она приобретает характер случайного («статистического») клубка. Как правило, денатурация белка необратима, но в некоторых случаях после устранения денатурирующего агента может произойти «ренатурация» — восстановление вторичной и третичной структур, а следовательно, и свойств.

Денатурирующие агенты’ высокие температуры (разрыв водородных и гидрофобных связей), кислоты и основания (нарушение электростатических связей), органические растворители (нарушение преимущественно гидрофоб­ных связей), мочевина и гуанидин (нарушение водородных связей).

К денатурирующим агентам относятся также детергенты, соли тяжелых металлов, ультрафиолет и другие виды излучений.

Денатурация не нарушает ковалентных связей, но повышает их доступность для других факторов, в частности для энзимов,

Белки выполняют множество самых разнообразных функций, характерных для живых организмов, с некоторыми из которых мы познакомимся более подробно при дальнейшем изучении курса. Ниже рассматриваются главные и в некотором смысле уникальные биологические функции белков, несвойственные или лишь частично присущие другим классам биополимеров.

Каталитическая функция. К 1995 г. было идентифицировано более 3400 ферментов. Большинство известных в настоящее время ферментов, называемых биологическими катализаторами, является белками. Эта функция белков, хотя и не оказалась уникальной, определяет скорость химических реакций в биологических системах.

Транспортная функция. Дыхательная функция крови, в частности перенос кислорода, осуществляется молекулами гемоглобина – белка эритроцитов. В транспорте липидов принимают участие альбумины сыворотки крови. Ряд других сывороточных белков образует комплексы с жирами, медью, железом, тироксином, витамином А и другими соединениями, обеспечивая их доставку в соответствующие органы-мишени.

Защитная функция. Основную функцию защиты в организме выполняет иммунная система, которая обеспечивает синтез специфических защитных белков-антител в ответ на поступление в организм бактерий, токсинов, вирусов или чужеродных белков. Высокая специфичность взаимодействия антител с антигенами (чужеродными веществами) по типу белок-белковое взаимодействие способствует узнаванию и нейтрализации биологического действия антигенов. Защитная функция белков проявляется и в способности ряда белков плазмы крови, в частности фибриногена, к свертыванию. В результате свертывания фибриногена образуется сгусток крови, предохраняющий от потери крови при ранениях.

Сократительная функция. В акте мышечного сокращения и расслабления участвует множество белковых веществ. Однако главную роль в этих жизненно важных процессах играют актин и миозин – специфические белки мышечной ткани. Сократительная функция присуща не только мышечным белкам, но и белкам цитоскелета, что обеспечивает тончайшие процессы жизнедеятельности клеток (расхождение хромосом в процессе митоза).

Структурная функция. Белки, выполняющие структурную (опорную) функцию, занимают по количеству первое место среди других белков тела человека. Среди них важнейшую роль играют фибриллярные белки, в частности коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже, эластин в сосудистой стенке и др. Большое значение имеют комплексы белков с углеводами в формировании ряда секретов: мукоидов, муцина и т.д. В комплексе с липидами (в частности, с фосфолипидами) белки участвуют в образовании биомембран клеток.

Гормональная функция. Обмен веществ в организме регулируется разнообразными механизмами. В этой регуляции важное место занимают гормоны, синтезируемые не только в железах внутренней секреции, но и во многих других клетках организма (см. далее). Ряд гормонов представлен белками или полипептидами, например гормоны гипофиза, поджелудочной железы и др. Некоторые гормоны являются производными аминокислот.

Питательная (резервная) функция. Эту функцию выполняют так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для плода, например белки яйца (овальбумины). Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма.

Можно назвать еще некоторые другие жизненно важные функции белков. Это, в частности, экспрессия генетической информации, генерирование и передача нервных импульсов, способность поддерживать онкотическое давление в клетках и крови, буферные свойства, поддерживающие физиологическое значение рН внутренней среды, и др.

Таким образом, из этого далеко не полного перечня основных функций белков видно, что указанным биополимерам принадлежит исключительная и разносторонняя роль в живом организме. Если попытаться выделить главное, решающее свойство, которое обеспечивает многогранность биологических функций белков, то следовало бы назвать способность белков строго избирательно, специфически соединяться с широким кругом разнообразных веществ. В частности, эта высокая специфичность белков (сродство) обеспечивает взаимодействие ферментов с субстратами, антител с антигенами, транспортных белков крови с переносимыми молекулами других веществ и т.д. Это взаимодействие основано на принципе биоспецифического узнавания, завершающегося связыванием фермента с соответствующей молекулой субстрата, что содействует протеканию химической реакции. Высокой специфичностью действия наделены также белки, которые участвуют в таких процессах, как дифференцировка и деление клеток, развитие живых организмов, определяя их биологическую индивидуальность.

Читайте также:  Как накачать гирей грудные мышцы

Строение

Белки – биополимеры, состоящие из отдельных звеньев – мономеров, которые называются аминокислотами. Они состоят из карбоксильной (-СООН), аминной (-NH2) группы и радикала. Аминокислоты связываются между собой с помощью пептидной связи (-C(O)NH-), образуя длинную цепочку.

Обязательные химические элементы аминокислот:

Рис. 1. Строение белка.

Радикал может включать серу и другие элементы. Отличаются белки не только радикалом, но и количеством карбоксильной и аминной групп. В связи с этим выделяют три типа аминокислот:

  • нейтральные (-СООН и -NH2);
  • основные (-СООН и несколько -NH2);
  • кислые (несколько -СООН и -NH2).

В соответствии с возможностью синтезироваться внутри организма выделяют два вида аминокислот:

  • заменимые – синтезируются в организме;
  • незаменимые – не синтезируются в организме и должны поступать из внешней среды.

Известно около 200 аминокислот. Однако в построении белков участвуют только 20.

Синтез

Биосинтез белков происходит на рибосомах эндоплазматической сети. Это сложный процесс, состоящий из двух стадий:

  • образование полипептидной цепи;
  • модификация белка.

Синтез полипептидной сети происходит с помощью матричной и транспортной РНК. Этот процесс называется трансляцией. Вторая стадия включает «работу над ошибками».

Рис. 2. Синтез белка.

Функции

Биологические функции белков представлены в таблице.

Функция

Описание

Примеры

Переносят химические элементы к клеткам и обратно во внешнюю среду

Гемоглобин переносит кислород и углекислый газ, транскортин – гормон надпочечников в кровь

Помогают сокращаться мышцам многоклеточных животных

Обеспечивают прочность тканей и клеточных структур

Коллаген, фиброин, липопротеины

Участвуют в образовании тканей, мембран, клеточных стенок. Составляют мышцы, волосы, сухожилия

Передают информацию между клетками, тканями, органами

Ферментативная или каталитическая

Большинство ферментов в организме животных и человека имеют белковое происхождение. Они являются катализатором многих биохимических реакций (ускоряют или замедляют)

Регуляторная или гормональная

Гормоны белкового происхождения контролируют и регулируют процессы метаболизма

Инсулин, лютропин, тиротропин

Регулируют функции нуклеиновых кислот при переносе генетической информации

Гистоны регулируют репликацию и транскрипцию ДНК

Используется как дополнительный источник энергии. При распаде 1 г высвобождается 17,6 кДж

Распадаются после исчерпывания других источников энергии – углеводов и жиров

Специфичные белки – антитела – предохраняют организм от заражения, уничтожая чужеродные частицы. Особые белки сворачивают кровь, останавливая кровотечение

Иммуноглобулины, фибриноген, тромбин

Запасаются для питания клеток. Удерживают необходимые организму вещества

Ферритин удерживает железо, казеин, глютен, альбумин запасаются в организме

Удерживают различные регуляторы (гормоны, медиаторы) на поверхности или внутри клетки

Глюкагоновый рецептор, протеинкиназа

Белки могут оказывать отравляющее и обезвреживающее действие. Например, палочка ботулизма выделяет токсин белкового происхождения, а белок альбумин связывает тяжёлые металлы.

Ферменты

Стоит сказать кратко о каталитической функции белков. Ферменты или энзимы выделяют в особую группу белков. Они осуществляют катализ – ускорение протекания химической реакции.
В соответствии со строением ферменты могут быть:

  • простыми– содержат только аминокислотные остатки;
  • сложными – помимо белкового мономерного остатка включают небелковые структуры, которые называются кофактором (витамины, катионы, анионы).

Молекулы ферментов имеют активную часть (активный центр), связывающую белок с веществом – субстратом. Каждый фермент «узнаёт» определённый субстрат и связывается именно с ним. Активный центр обычно представляет собой «карман», в который попадает субстрат.

Связывание активного центра и субстрата описывается моделью индуцированного соответствия (модель «рука-перчатка»). Модель показывает, что фермент «подстраивается» под субстрат. Благодаря изменению структуры снижаются энергия и сопротивление субстрата, что помогает ферменту легче перенести его на продукт.

Рис. 3. Модель «рука-перчатка».

Активность ферментов зависит от нескольких факторов:

  • температуры;
  • концентрации фермента и субстрата;
  • кислотности.

Различают 6 классов ферментов, каждый из которых взаимодействует с определёнными веществами. Например, трансферазы переносят фосфатную группу от одного вещества к другому.

Ферменты могут ускорять реакцию в 1000 раз.

Что мы узнали?

Выяснили, какие функции выполняют белки в клетке, как они устроены и как синтезируются. Белки представляют собой полимерные цепочки, состоящие из аминокислот. Всего известно 200 аминокислот, но белки могут образовывать только 20. Белковые полимеры синтезируются на рибосомах. Белки выполняют важные функции в организме: переносят вещества, ускоряют биохимические реакции, контролируют процессы, происходящие в организме. Ферменты связывают субстрат и целенаправленно переносят его на вещества, ускоряя реакции в 100-1000 раз.

Ссылка на основную публикацию
Гной в прыщах что это
Здравствуйте, постоянные и новые подписчики нашего блога! В очередной статье мы решили уделить внимание важному вопросу, интересующему обладателей проблемной кожи...
Гипертензия тренажер для спины
Некоторые атлеты делают гиперэкстензию с задействованием собственного веса из положения лежа, то есть без каких-либо дополнительных приспособлений. Есть и те,...
Гиперэкстензия для ягодиц видео
Упражнение «гиперэкстензия» – это гарантированная прививка от болей в нижней части спины. Если вы еще не делаете гиперэкстензию – начните!...
Гной около зуба мудрости
Только стоматолог знает, что делать, если воспалилась десна около зуба мудрости. Поэтому при появлении первых признаков воспаления и отека десневой...
Adblock detector